Die Hefeproteine Ssb1/2p und beide Untereinheiten des Ribosomen-assoziierten Komplexes (RAC) sind Chaperone, die am Ausgang des ribosomalen Polypeptidtunnels lokalisieren. Dort interagiert Ssb1/2p direkt mit neusynthetisierten Polypeptidketten, während RAC das Bindungsverhalten von Ssb1/2p beeinflusst. Die Abwesenheit von RAC oder Ssb1/2p führt zur Hypersensitivität gegenüber Aminoglykosid-Antibiotika wie Paromomycin, Geneticin und Hygromycin B, die an die kleine ribosomale Untereinheit binden und die Genauigkeit der Translation herabsetzen. In Übereinstimmung mit diesem Phänotyp, führt das Fehlen von Ssb1/2p oder RAC zu einer Herabsetzung der Translationsgenauigkeit. Der Effekt wird durch den Zusatz von Aminoglykosid-Antibiotika noch weiter verstärkt. Im Rahmen dieser Arbeit wurde mit Hilfe von lacZ-luc-Reporterkonstrukten der Readthrough durch die Stopp-Codons TAG, TAA und TGA in Abwesenheit von RAC oder Ssb1/2p bestimmt und der Einfluss von Paromomycin, Geneticin und Hygromycin B auf die Effektivität der Translations-Termination quantifiziert. Die Ergebnisse zeigten eine Reduktion der Stopp-Codon-Erkennung in Abwesenheit von Ssb1/2p oder RAC. Durch den Zusatz der Aminoglykoside wurde der Readthrough noch weiter erhöht, wobei Paromomycin den stärksten und Hygromycin B den schwächsten Einfluss zeigte. Die Höhe des Readthrough korrelierte allerdings nicht mit der Wachstumshemmung durch das jeweilige Antibiotikum, d. h. die fehlerhafte Erkennung kann nicht als die alleinige Ursache für die Wachstumsdefekte in SSB1/2- oder ZUO1/SSZ1-Deletionsstämmen angesehen werden. Da im Rahmen der Arbeit der Einfluss von RAC und Ssb1/2p auf die Genauigkeit der Translation untersucht wurde, musste ein weiterer die Effizienz der Translations-Termination beeinflussender Faktor berücksichtigt werden: Wie viele Laborstämme enthalten die verwendeten Hefestämme den [PSI+]-Faktor. In [PSI+]-Stämmen liegt der Translations-Terminationsfaktor eRF3 in einer inaktiven Prion-Konformation vor. Dies führt zu einer signifikanten Erhöhung des Readthrough durch Stopp-Codons. Ein Vergleich von [PSI+]- und [psi-]-Stämmen deutet auf einen synergistischen Effekt zwischen den Ribosomen-assoziierten Chaperonen und [PSI+]. ; The yeast proteins Ssb1/2p and both subunits of the ribosome-associated complex (RAC) are chaperones, which are located at the ribosomal exit tunnel. At the ribosomal exit tunnel Ssb1/2p interacts directly with the newly synthesized polypeptide chain, while RAC influences the binding of Ssb1/2p to the ribosome. The absence of RAC or Ssb1/2p leads to hypersensitivity against Aminoglycoside antibiotics like Paromomycin, Geneticin and Hygromycin B that bind to the small ribosomal subunit and decrease translational fidelity. In consistence with this phenotype, the lack of Ssb1/2p or RAC leads to a decrease in translational fidelity. The addition of Aminoglycoside antibiotics intensifies this effect further. For this work lacZ-luc-reporter constructs were used to measure the readthrough through the stop codons TAG, TAA and TGA in the absence of RAC or Ssb1/2p and the influence of Paromomycin, Geneticin and Hygromycin B on translational termination was quantified. The results showed a reduction in stop codon recognition in the absence of Ssb1/2p and RAC. The addition of Aminoglycoside antibiotics increased the readthrough further, in doing so Paromomycin showed the strongest and Hygromycin B the weakest influence. However, the extent of readthrough didn't correlate to the growth inhibition through the abovementioned antibiotics. The results showed that the inaccurate recognition of stop codons cannot exclusively explain the growth defects in SSB1/2 or ZUO1/SSZ1 deletion strains. Because this work investigated the influence of RAC and Ssb1/2p on translational fidelity, another factor had to be considered which affects the efficiency of translational termination: like many laboratory strains our yeast strains contained the [PSI+] factor. In [PSI+] strains the translational termination factor eRF3 exists in an inactive prion conformation. This leads to significantly higher levels of readthroug through stop codons. The comparison of [PSI+] and [psi-] strains indicates a synergistic effect of the ribosome-associated chaperones and [PSI+].