Eine Plattform für die Wissenschaft: Bauingenieurwesen, Architektur und Urbanistik
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Extrazelluläre Produktion und Affinitätsreinigung einer rekombinanten Ribonuklease mit Escherichia coli
10.1002/cite.200800027.abs
Bei der Aufreinigung rekombinanter Proteine aus mikrobiellen Fermentationsprozessen stellt die extrazelluläre Akkumulation des Produktes eine wesentliche Vereinfachung dar. Diese Arbeit zeigt, wie das Maltosebindeprotein (MBP), ein häufig eingesetzter Fusionspartner für die Affinitätsreinigung, unter Coexpression von Bacteriocin freisetzenden Proteinen (BRP) auch eine Sekretion in das Kulturmedium ermöglicht. Dadurch wird die Gewinnung des Produktes deutlich erleichtert.
Extrazelluläre Produktion und Affinitätsreinigung einer rekombinanten Ribonuklease mit Escherichia coli
10.1002/cite.200800027.abs
Bei der Aufreinigung rekombinanter Proteine aus mikrobiellen Fermentationsprozessen stellt die extrazelluläre Akkumulation des Produktes eine wesentliche Vereinfachung dar. Diese Arbeit zeigt, wie das Maltosebindeprotein (MBP), ein häufig eingesetzter Fusionspartner für die Affinitätsreinigung, unter Coexpression von Bacteriocin freisetzenden Proteinen (BRP) auch eine Sekretion in das Kulturmedium ermöglicht. Dadurch wird die Gewinnung des Produktes deutlich erleichtert.
Extrazelluläre Produktion und Affinitätsreinigung einer rekombinanten Ribonuklease mit Escherichia coli
Sommer, B. (Autor:in) / Schmidt, B. (Autor:in) / Friehs, K. (Autor:in) / Flaschel, E. (Autor:in)
Chemie Ingenieur Technik ; 80 ; 839-845
01.06.2008
7 pages
Aufsatz (Zeitschrift)
Elektronische Ressource
Englisch
| British Library Conference Proceedings | 2002