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Extrazelluläre Produktion und Affinitätsreinigung einer rekombinanten Ribonuklease mit Escherichia coli
10.1002/cite.200800027.abs
Bei der Aufreinigung rekombinanter Proteine aus mikrobiellen Fermentationsprozessen stellt die extrazelluläre Akkumulation des Produktes eine wesentliche Vereinfachung dar. Diese Arbeit zeigt, wie das Maltosebindeprotein (MBP), ein häufig eingesetzter Fusionspartner für die Affinitätsreinigung, unter Coexpression von Bacteriocin freisetzenden Proteinen (BRP) auch eine Sekretion in das Kulturmedium ermöglicht. Dadurch wird die Gewinnung des Produktes deutlich erleichtert.
Extrazelluläre Produktion und Affinitätsreinigung einer rekombinanten Ribonuklease mit Escherichia coli
10.1002/cite.200800027.abs
Bei der Aufreinigung rekombinanter Proteine aus mikrobiellen Fermentationsprozessen stellt die extrazelluläre Akkumulation des Produktes eine wesentliche Vereinfachung dar. Diese Arbeit zeigt, wie das Maltosebindeprotein (MBP), ein häufig eingesetzter Fusionspartner für die Affinitätsreinigung, unter Coexpression von Bacteriocin freisetzenden Proteinen (BRP) auch eine Sekretion in das Kulturmedium ermöglicht. Dadurch wird die Gewinnung des Produktes deutlich erleichtert.
Extrazelluläre Produktion und Affinitätsreinigung einer rekombinanten Ribonuklease mit Escherichia coli
Sommer, B. (author) / Schmidt, B. (author) / Friehs, K. (author) / Flaschel, E. (author)
Chemie Ingenieur Technik ; 80 ; 839-845
2008-06-01
7 pages
Article (Journal)
Electronic Resource
English
| British Library Conference Proceedings | 2002